Wat ass d'Funktioun vun der Aktivitéit Protein? D'enzymatic Funktioun vun Proteinen: Beispiller

D'Aarbecht vun eisen Kierper - e ganz komplexe Prozess an deem Millioune Zellen Équipe, dausende verschiddene Substanze. Mä et ass ee Beräich deen op der spezifesch Proteinen komplett ofhängeg ass, ouni déi de Mënsch oder Déier Liewe komplett onméiglech ginn hätt. Wéi Dir wahrscheinlech Kandidat, schwätzen mer elo iwwert d'Enzymen of.

Haut wäerte mir de enzymatic als Funktioun vun Proteinen. Dëst ass e grousse Beräich vun Biochimie.

Zanter der Basis vun dëse Substanzen mèi Proteinen sinn, da kënnen se vun hinnen considéréiert ginn. Dir sollt wëssen, datt fir d'éischte Kéier Enzymen of an der 30s vum 19. Joerhonnert entdeckt goufen, just d'Wëssenschaftler méi huet wéi engem Joerhonnert, fir op eng méi oder manner eenheetlech Definitioun fir hinnen ze ukommen. Also wat Funktioun ass vun Protein Enzymen of gesuergt? Op dësem, wéi och hir Struktur an Reaktioune vun der Beispiller Iech mat dësem Artikel léieren.

Dir musst verstoen dass net all Protein eng Aktivitéit kann, souguer an Theorie. Kugelstärekéip Proteinen nëmmen Form kapabel vun Katalysator Aktivitéit mat Respekt fir aner organesch awer suer-. Wéi mat all natierlech awer an dëser Klass, sinn Enzymen of vun Aminosaier Reschter komponéiert. Bedenkt datt d'enzymatic Funktioun vun Proteinen (Beispiller vun deenen am Artikel ginn) kënnen nëmmen hir duerch eng Mass Dokter gesuergt ginn ass méi kleng wéi 5000.

Wat ass eng Aktivitéit, déi modern Definitioun

Enzymen of - e Katalysator vun biologesch Origine. Si hunn d'Fähegkeet der Reaktioun, wéinst der enker Kontakt tëscht dem reactants (dat heescht de Législateur) zu Boost. Mir kënne soen, dass d'enzymatic Funktioun vun Proteinen - e Prozess puer catalysis vun biochemical Reaktioune datt zu engem liewege iwerfriess eenzegaarteg sinn. Nëmmen e klengen Deel vun hinnen kann am Labo kopéiert ginn.

Et soll, datt et an dësem Beräich feststellen ginn huet an de leschte Joren e puer Chance ginn. Wëssenschaftler no hunn kommen no kënschtlech Enzymen of ze schafen, datt et net just fir ekonomesch Zwecker benotzt ginn, mä och Medezin. Et ass Enzymen of entwéckelt, datt effektiv och kleng Beräicher vun incipient Kriibs zerstéieren kann.

Déi Deeler vun der Aktivitéit direkt an der Reaktioun Équipe?

Bedenkt datt, am Kontakt mat de Realitéiten net de ganzen Kierper vun der Aktivitéit heescht och, mä just eng kleng Rubrik vun deenen ass déi aktiv Site genannt. Dëst ass hiren Besetz vun complementarity. Dëst Konzept erausfonnt, datt d'Aktivitéit Idealfall fir d'Realitéiten an der Form an hir physesch a chemesch Eegeschaften geegent ass. Mir kënne soen, datt d'Funktioun vun Enzymen of an dësem Fall ass wéi follegt:

• Hirem Waasser kënnt verwandelt vum Réibau Uewerfläch.
• Do ass eng gewësse Deformatiounen (Polariséierung, zum Beispill).
• Duerno si an engem speziell Manéier am Plaatz arrangéiert, während fir all aner méi bewegt.

Dës Facteuren Virsprong op d'Beschleunegung vun der Reaktioun. Komme mer eis e Verglach tëscht dem Enzymen of an inorganic catalysts maachen.

Wéi Dir gesitt kann, verlaangt den enzymatic Funktioun vun Proteinen Spezifizitéit. Duerch selwer Artikel gëtt och, datt vill vun dëse Proteinen hunn och Arten spezifesch. Einfach Mëtt duerchgesat huet, kaum Mënsch Enzymen of fir eng Guinea Schwäin gëeegent.

Wichteg Informatiounen iwwert d'Struktur vun Enzymen of

D'Struktur vun dësen awer ass direkt dräi Niveauen isoléiert. Der Primärschoul Struktur kënnt vun der Aminosaier Reschter identifizéiert ginn, déi Deel vun der Enzymen of sinn. Zanter der enzymatic Funktioun vun Proteinen, Beispiller vun deenen hu mir ëmmer an dësem Artikel zitéiert, kann duerch verschidden Kategorien vun awer nëmmen duerchgefouert ginn, hinnen op dëser Basis präzis ze identifizéieren ass ganz richteg.

Wéi op de Secondaire, ass den Accessoire teg vun heescht vun zousätzleche Zorte vun Obligatiounen alles datt tëscht dësen Aminosaier Reschter geschéie kann. Dës Kommunikatioun Waasserstoff, electrostatic, hydrophobic, an Van der Waals Interaktiounen. Als Resultat vun de Spannungen datt dës Verbindungen an verschidden Deeler vun der Aktivitéit produzéiert α-Wendel, déi méi dovun an β-strands féieren.

De Secteur Struktur ass e Resultat vun der Tatsaach, dass relativ grouss Deeler vun der polypeptide Kette einfach fantastesch. Déi doraus resultéierend strands sinn genannt Beräicher. Endlech, hëlt d'Finale Équipe vun dëser Struktur Plaz nëmmen no engem stabil Interaktioun tëscht verschiddene Beräicher etabléiert. Et soll, datt sech d'Équipe vun de Beräicher wéinst ginn sech an engem komplett onofhängeg Manéier vun all anere ginn.

Puer Domain Charakteristiken

Typesch, aus deem de polypeptide Kette se gemaach sinn, besteet aus ongeféier 150 Aminosaier Reschter. Wann Beräicher mat all aner zesummekomm, geformt globule. Zanter der Funktioun vun der enzymatic aktiv Siten baséiert op hinnen gesuergt ass, soll d'Bedeitung vun dësem Prozess verstoen.

D'Domain selwer ass vun der Tatsaach charakteriséiert, datt et tëscht Aminosaier Reschter a senger Struktur villen Interaktiounen sinn. Hir Zuel ass vill méi héich fir déi Reaktioune tëscht selwer Beräicher. Also, der éischter en tëscht hinnen relativ "Onglécklech" ze Aktiounen vun verschiddenen Bio Léisungsmëttelen. De Volume vun der Commande vun 20-30 Kubikzentimeter Angström datt verschidden Waasser Molekülle passt. Ënnerschiddleche Beräicher hunn oft eng komplett eenzegaarteg dräi-zweedimensional Struktur, déi mat der Leeschtung vun ganz verschidde Funktiounen assoziéiert ass.

aktiv Siten

Als Regel, sinn déi aktiv Siten streng tëscht Beräicher etabléiert. Anere Wierder, all vun deem spillt eng ganz wichteg Roll am Laf vun der Reaktioun. Wéinst dësem Unuerdnung vun den Domainen fonnt bedeitend Flexibilitéit, Mobilitéit an der Géigend vun der Aktivitéit. Dat ass extrem wichteg, well der enzymatic Funktioun nëmmen déi awer gesuergt ass, datt gëeegente kann seng raimlech Positioun änneren.

Tëscht polypeptide Emissioun Längt am Kierper vun der Aktivitéit, an duerch wéi komplex Funktiounen se gesuergt, ass do en direkten Link. Komplikatiounen Roll souwuel vun administrativ der aktiv Site vun der Reaktioun tëscht dem Katalysator Domaine public an duerch d'Équipe vun ganz nei Beräicher erreecht.

Puer Proteinen, Enzymen of (Beispiller - lysozyme an Glucogène) kann immens variéieren am Gréisst (129 an 842 Aminosaier Reschter bzw.), obwuel d'Reaktioun Rëss vu chemesche Obligatiounen vun der selwechter Zort catalyzed ass. D'Differenz ass, dass déi méi masseräich an grouss Enzymen of gebass gi besser am Raum seng Positioun ze kontrolléieren, déi méi Stabilitéit a garantéiert Vitesse vun Reaktioun.

D'Haaptrei Klassifikatioun vun Enzymen of

Moment akzeptéiert a verbreet vun der Welt ass d'Norm Klassifikatioun. No hirer, steet et sechs Kär Klassen, mat den zoustännegen subclasses. Mir betruecht nëmmen d'Basis. Hei si:

1. Oxidoreductases. D'Funktioun vun Enzymen of an dësem Fall - Stimulatioun redox Reaktioune.

2. Transferases. Mee um Transfermaart Législateur tëscht de folgende Gruppe Leeschtunge:

• One-Kuelestoff Unitéiten.
• Iwwerreschter vun aldehydes an Keton.
• Acyl an glycosyl Komponente.
• Alkyl Reschter (als Ausnam kann net CH3 Bier).
• Nitrogenous Base.
• Gruppe mat Phosphorgehalt.

3. Hydrolases. An dësem Fall, ass de enzymatic Funktioun der Proteinen vun de folgenden Zorte vun awer ze cleave:

• Kris géinge verschlëmmeren.
• Glycosiden.
• Kris géinge verschlëmmeren, an thioesters.
• Peptide Typ Obligatiounen.
• Relatioun Typ CN (ausser vun der selwechter peptide).

4. Lyases. Sinn amstand vun Gruppe mat Kierzunge Équipe vun enger duebel Emissioun disengaging. Ausserdeem, kann et ëmgedréit, et gesäit de Prozess Leeschtunge: ausgewielt Gruppen vereente Obligatiounen ze duebel.

5. Isomerases. An dësem Fall, ass de enzymatic Funktioun vun Proteinen isomeric catalysis Reaktioune komplizéiert. Dëse Grupp gehéieren folgend Enzymen of:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolecular oxidoreductases.
• Intramolecular transferases.
• Intramolecular lyase.

6. Ligases (anescht wéi synthetase bekannt). Si fir Trennung vun ATP benotzt während e puer Verbindungen grënnen.

Et ass einfach, dass d'enzymatic Funktioun vun Proteinen ze Notiz onheemlech wichteg ass, nodeems se a gewesser Mooss Kontroll sinn quasi all vun de Reaktioune Plaz all zweeten an Ärem Kierper verhënneren.

Wat bleift vun der Aktivitéit no der Interaktioun mat de Realitéiten?

Oft, ass d'Aktivitéit e Protein Kugelstärekéip Urspronk, der aktiven Zentrum vun déi duerch hir selwecht Aminosaier Reschter vertrueden ass. An all anere Fäll, am Zentrum Deel onweigerlech mat et prosthetic Grupp oder coenzyme (ATP, zum Beispill) ugeschloss, ass d'Relatioun vill méi schwaach. A Katalysator engem holoenzyme genannt, a seng schwätze komm, no Entféierung vum ATP apoenzyme gemaach.

Also, no dëser Fonktioun Enzymen of an de folgende Gruppe séiert:

• Einfach hydrolase, lyase, an isomerase, déi coenzyme huel nët allgemeng enthalen.
• Aktivitéit Proteinen (Beispiller - puer transaminase) mat engem prosthetic Grupp (lipoic Seier, zum Beispill). Dëse Grupp gehéieren vill vun peroxidase.
• Enizmy fir déi coenzyme Regeneratiounsprozess néideg. Dozou gehéiert kinases, wéi och déi vun der oxidoreductases.
• Aner catalysts, der Zesummesetzung vun deem ass nach net ganz verstan.

All Substanzen, datt en Deel vun der éischter Grupp sinn, sinn am Liewensmëttel Industrie oft benotzt. All anere catalysts verlaangen ganz spezifesch Konditiounen fir seng Aktivéierungscode, an dofir nëmmen am Kierper Aarbecht, oder an e puer Experimenter am Labo. Sou, de enzymatic Funktioun - ass dat eng ganz spezifesch Reaktioun, déi an Spannend (catalysis) Reaktioune vun verschidden Zorte vu gutt-definéiert Konditiounen vun Mënsch oder Déier Kierper besteet.

Wat geschitt am aktiv Site, oder firwat Enzymen of esou wierksam schaffen?

Mir hunn sot ëmmer, datt de Schlëssel fir Versteesdemech vun enzymatic catalysis der Kreatioun vun der aktiven Zentrum ass. Et ass do, datt de spezifeschen bindender vun der Realitéiten, déi an esou Konditiounen sinn vill méi aktiv reagéieren. Fir fir Iech d'Komplexitéit vun der Reaktioune ze verstoen ginn et duerchgefouert, en einfacht Beispill ginn geschéien Zocker Fermentatioun, ass et eemol 12 Enzymen of néideg! Gläich schwéier Interaktioun lo méiglech nëmme wéinst der Tatsaach, datt e Protein datt d'enzymatic Funktioun stécht den héchste Ofschloss vun Spezifizitéit huet.

Zorte vun Enzymen of Spezifizitéit

Et ass absolut. An dësem Fall ass d'Spezifizitéit dës Distanz nëmmen een, streng Zort Aktivitéit definéiert. Sou, openee urease nëmmen mat urea. Mat Delikatessen Mëllech wéi et Prënzenhochzäit der Reaktioun ënner all Konditioune. Dat ass wat Funktioun vun Proteinen gesuergt ass, Enzymen of an de Kierper.

Zousätzlech, ass de Grupp net Verschiddenheet absolute Spezifizitéit. Wéi kann aus dem Numm verstane ginn, et an deem Fall ass "Griichen allerdéngs" strikt un enger Klass vun Bio awer (Kris géinge verschlëmmeren, dorënner komplex iessen oder aldehydes). Zum Beispill, pepsin, wat ee vun de Schlëssel Enzymen of vun der Mo ass, weist just Spezifizitéit fir hydrolysis vun peptide Obligatiounen. Alkohol dehydrogenase openee exklusiv mat iessen an laktikodegidraza näischt aner wéi Alpha-hydroxy Saieren SPLIT.

Dat geschitt och, datt d'enzymatic Funktioun charakteristesche vun engem bestëmmte Grupp vu awer, mä ënner gewësse Konditiounen, kann de Enzymen of relativ Akt op verschidde vun hiren haapt "Zweck" vun enger Substanz. An dësem Fall, "hautdësdaags" de Katalysator fir eng bestëmmte Klass vu Substanzen, mä ënner gewësse Konditioune kann et cleave an aner awer (net onbedéngt entspriechen). Mä an dësem Fall gëtt d'Reaktioun bei vill méi lues.

Dagsiwwer fir d'Géigner vun trypsin bekannt op peptide Obligatiounen ze handelen, mä puer Leit wëssen, datt dat Protein datt d'Funktioun vun der Aktivitéit an der gastrointestinal TRACT stécht, och mat verschiddene Ester awer reagéiere kann.

Endlech, do ass d'Spezifizitéit vun der optesch. Dës Enzymen of kann mat enger grousser Villfalt vu Substanzen zesummekomm Lëscht ganz, mä just ënnert der Konditioun, datt se eng gutt-definéiert optesch Eegeschaften. Also, ass d'enzymatic Funktioun vun Proteinen an dësem Fall ganz ähnlech dem Prinzip vun der Aktioun ass net Enzymen of, catalysts an inorganic Urspronk.

Wat Facteure bestëmmen d'Effizienz vun catalysis?

Haut, ass et ugeholl, datt Facteuren, datt eng extrem héich Ofschloss vun Effizienz vun Enzymen of bestëmmen sinn:

• aleeden Effekt.
• raimlech Orientatioun Effekt.
• Der Villsäitegkeet vun der aktiver Reaktioun Zentrum.

Am Allgemengen, heescht den Effet vun Substanz Konzentratioun net aus, dass an der inorganic catalysis Reaktioune ënnerscheeden. An dësem Fall, eng Usammlung vun esou Realitéiten, déi fir all aner Saachen de Volume vun Léisung am aktiven Zentrum puer mol méi grouss wéi engem ähnleche Wäert ass. An der Reaktioun Zentrum sortéiert selektiv Protein Substanzen déi mat all aner reagéiere mussen. Et ass net schwéier ze denken, datt dëst Effekt op eng Erhéijung féiert zu der chemescher Reaktioun Taux puer Stänn vun Magnitude.

Wann e Liewesniveau chemesche Prozess Plaz hëlt, et ass extrem wichteg, déi Deel vun der proposéiert Molekülle ass wäert mat all aner geschleidert. Einfach Mëtt duerchgesat huet, muss d'Substanz vun der Protein an der Zäit vun der Kollisioun streng un all aner konzentréiert relativ ginn. Wéinst der Tatsaach, datt ënnert compulsion gesuergt ass, dann all Équipe Komponente an engem gewësse Linn arrangéiert sinn, ass de catalysis Reaktioun vun ongeféier dräi Stänn vun esou engem Tour an der aktiv Site vun der Aktivitéit scho.

Ënner multifunctionality an dësem Fall steet et zu enger Besëtz vun allen Deeler vun der aktiver Site op der selwechter Zäit (oder streng koordinéiert) Akt op der Protein "behandelt" Substanz. Soziokulturellem eent (Protein) ass just net gëeegente Raum an fix (kuckt. Virun), mä och seng Charakteristiken immens Ännerungen. All dat féiert zesumme mat der Tatsaach, datt d'Aktivitéit ass ëmmer vill méi einfach iwwert d'Realitéiten ze handelen als waren.