Protein denaturation

Conformation (Struktur) vun der peptide Ketten ass bestallt an ass eenzegaarteg zu all Protein. An speziell Konditiounen do ass eng Spalt grouss Zuel vun Obligatiounen, déi d'raimlech Struktur vun der Facettenaen Protein stabiliséieren. Als Resultat, hëlt de Spalt misst de ganzen Protein (oder eng substantiell Deel zielt) d'Form vun zoufälleg coil. Dëse Prozess ass "denaturation" genannt. Dës Ännerung kann Hëtzt aus siechzeg zu uechtzeg Grad Iwwerleeung. Also, all Protein, kann déi doraus resultéierend Spalt aus den Trainer vun conformation ënnerscheeden.

Denaturation vun Proteinen statt ënnert dem Afloss vun all kapabel Agenten vun Net-covalent Obligatiounen CSJ. Dëse Prozess kann ënner alkaline oder saierzege Konditiounen, op der Uewerfläch vun der Phas Rubrik, ënnert der Aktioun vun e puer geschéien Bio awer (phenols, iessen an anerer). Protein denaturation kënnen ënner dem Afloss vun guanidinium BÄTSCHH urea geschéien. Said Agenten Form schwaach Obligatiounen (hydrophobic, ionic, Waasserstoff) mat Saachen oder Aminosaier Gruppen vun der peptide Réckrad mat enger Zuel vu Gruppe vu Aminosaier Reschter, hir eege sinn Protein substituting Waasserstoff Obligatiounen am Molekülle. Als Resultat, existeiert engem Changement am Secondaire an Secteur Struktur.

Resistenz zu denaturing Agenten hänkt haaptsächlech op d'Präsenz an der Protein vun d'FAQ awer vun disulfide Obligatiounen. Trypsin inhibitor huet dräi Obligatiounen S - S. Ënnert der Konditioun vun Erhuelung vun Protein denaturation existeiert ouni aner Aflëss. Wann duerno d'Verbindung zu Konditiounen no wou d'oxydéiert aus néirens-Gruppe vu cysteine gedroen ass an Équipe vun disulfide Obligatiounen, ass d'Original conformation restauréiert. D'Präsenz vun souguer engem eenzege disulfide Emissioun vergréissert vill d'Stabilitéit vun der raimlech Struktur.

Protein denaturation, typesch duerch eng Diminutioun vun Creme begleet. Zesumme mat dëser Manéier oft Formen. Et geschitt a Form vun "curdled Protein." Op héich Konzentratioune vun der awer an der Léisung, "coagulation" awer de ganze Léisung, wéi, zum Beispill, geschitt dat wéi Eeër kachen. Wann denaturation vun d'FAQ verléiert seng biologesch Aktivitéit. Dëse Prinzip ass d'Benotzung vun baséiert carbolic sauerem (phenol meng Léisung) als antiseptic Substanz.

Déi Onstabilitéit vun der raimlech Struktur, déi héich Probabilitéit vun Echec ënner dem Afloss vun verschiddenen Agenten ass vill schwéier ze isoléieren a Protein Fuerschung. Och geschaf puer Problemer wann der awer am Medezin an Industrie benotzt.

Wann d'FAQ denaturation war vun Belaaschtung ze héich Temperaturen duerchgefouert, hëlt lues ofkillt Plaz a bestëmmte Konditiounen Prozess renativatsii - Erhuelung vun der gebierteg (Original) conformation. Dës Tatsaach beweist dass der leeën vun der peptide Kette am Aklang mat der Primärschoul Struktur ass.

D'Équipe vun der gebierteg conformation (Quell Standuert) ass eng spontan Prozess. An anere Wierder, entsprécht deem Arrangement op de Minimum Quantitéit vun Energie gratis an engem Protein aus. Ee kann als Resultat ofgeschloss ginn, datt déi raimlech Struktur vun de Massa an der Aminosaier Haaptrei am peptide Ketten encoded ass. Dëst am Tour heescht, datt all déi oofwiesselnd vun Aminosaier Saieren Zesummenhang polypeptides (zum Beispill, mioglobinovye peptide Ketten), wäert en sëlwecht conformation huelen.

Proteinen kann groussen Ennerscheeder an der Primärschoul Struktur ginn, och wann wéineg oder absolut identesch zu conformation.